世界首次！西湖大学成功解析出新冠病毒细胞受体ACE2全长结构( 三 )_北京时间2月19日凌晨

⁰AT1能够形成复合物。根据他们过去的研究经验，这个复合物极有可能稳定住ACE2 。果然，他们通过共表达的方法获得了ACE2与B⁰AT1优质稳定的复合物，并利用西湖大学的冷冻电镜平台成功解析了其三维结构，分辨率达到2.9埃，对于病毒识别至关重要的胞外结构域分辨率为2.7埃。 (注：3埃是评价蛋白质结构分辨率的分界点。 3埃以内的可以认为是高分辨率结构，在电子密度图上可以很清楚的确定侧链构象，侧链之间的盐键，氢键等相互作用。 )

ACE2-B⁰AT1复合物和之前解析复合物（SARS-CoV的S蛋白与ACE2的PD结构域的复合物）的比较，两种复合物通过PD结构域锚定在一起。通过分析ACE2的全长蛋白结构，周强实验室发现ACE2以二聚体形式存在，同时具有开放和关闭两种构象变化，但两种构象均含有与冠状病毒的相互识别界面。这一研究发现为进一步解析全长ACE2和新冠病毒的S蛋白复合物的三维结构奠定了基础。而这个工作本身为理解新冠病毒侵染细胞提供了很多有趣的线索。比如， ACE2的二聚体与新冠病毒S蛋白的三聚体是否可以发生更高层级的交联，从而促进病毒与宿主细胞膜的融合或者内吞？之前有研究表明ACE2的胞外区如果被切割，将会更有效地促进冠状病毒的侵染，但是ACE2与B