【?地球40亿年前可能存在数量有限的小肽和蛋白质形成氨基酸】
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原始的脂质双分子层会自发选择并结合最疏水的α-螺旋寡肽 ， 可能带有在两端延伸的由丝氨酸、天冬氨酸、谷氨酸制成的亲水/极性片段 ， 它们可以自发地将自身插入脂质双分子层 。 只要它们的α-螺旋的长度与脂质双层的厚度相匹配 ， 这种跨膜肽就会稳定原始膜 ， 它最初由可用的非生物短极性碳氢化合物形成 。 这种寡肽是已知的在水的活性随着温度升高而降低的条件下由陨石氨基酸制成 。 这些条件引发缩合反应 ， 导致肽形成 。 事实上 ， 在水热实验中反复表明 ， 陨石氨基酸的二肽可以迅速形成 ， 三肽浓度低 ， 寡聚体更长 。 从较大的寡聚体开始 ， 然后这些肽可以通过单体参与的水热反应进一步延长 。
非生物合成的α-螺旋肽范围为10-mers可以容纳并稳定原始脂质双层 ， 其长度约为细胞膜中长度的一半 ， 这些脂质双层很容易由酰基链组装而成 。 根据它们的长度 ， 这些原始肽可以在益生元两亲双层囊泡中形成双位构型 。 双位螺旋寡聚化是一个自发过程 ， 因为它减少了螺旋-脂质相互作用的数量 ， 从而在热力学上更有利地增加了脂质-脂质相互作用的数量 。 原始双位跨膜α-螺旋的形成对于生命的起源至关重要 ， 因为已知双位α-螺旋寡聚化的过程 ， 可以转化一个简单的膜肽锚定成生物活性复合物 。
此外 ， 已知双层烃酰基链长可增强活性 ， 如在蛋白质转运蛋白中 ， 链长跨越12至24个碳原子 。 因此 ， 虽然肽会自发地开始与其他跨膜肽形成聚集体 ， 但由于它们的悬垂/突出的极性末端 ， 它们将获得各种催化活性；最稳定的螺旋构象是当两个末端都突出时 ， 因为它们单独不起作用 。 它们可能充当能量和催化位点、膜信号受体、原始细胞骨架锚定位点和满足原始原始细胞代谢需求的初始离子梯度发生器 。 这得到以下事实的支持：由丙氨酸、丙氨酸和丝氨酸组合制成的二肽、三肽以及可能的古老肽 ， 可以催化直接不对称分子间羟醛反应 ， 这是有机合成的基础 。
磷灰石等矿物的风化可能提供形成高能磷酸盐-磷酸盐硬石膏键所需的磷酸盐基团 ， 这种双位肽功能获取过程有助于回答离子梯度生成的原始转运蛋白是如何形成的 ， 以及它们如何在功能上多样化 。 例如 ， 双位肽或寡聚复合物功能转化为高能质子泵可以通过随后将色素与有机化合物结合来实现 。 有证据表明 ， 40亿年前可能存在数量有限的小肽和蛋白质形成氨基酸 ， 并且可以很容易地通过非生物形成 。 众所周知 ， 单跨蛋白质在地球生命中发挥着许多功能 ， 因为它们代表了分析基因组中所有膜蛋白的一半以上；例如 ， 在细菌中 ， 41%的双位蛋白是转运蛋白 。 其中一些肽可以形成高度选择性的孔 。
寡聚双位跨膜转运蛋白肽的例子是原始病毒生命型流感B的M2质子通道 ， 这是一种小型双位膜蛋白的非共价四同源寡聚体 ， 其中离子通道活性完全归因于跨膜α-螺旋束和细胞表面受体酪氨酸激酶、人血型糖蛋白A和受磷蛋白 。 另一个例子是短杆菌肽 ， 它形成离子传导孔 。 此外 ， 即使在水/带电环境中 ， 陨石氨基酸形成α-螺旋的倾向 ， 对于开发具有核糖体样功能的原始蛋白质-RNA复合物非常重要 ， 这些功能是翻译储存的遗传信息所必需的 。
特别有趣的是位于附近的下部隧道区域的6转a螺旋出口 ， 因为它具有膜双层的长度 ， 并有助于膜插入和/或促进细胞质蛋白的正确折叠 。 原核生物中的核糖体50S亚基蛋白L9是一种具有9转α-螺旋的细长蛋白 ， 其结构类似于生物跨膜蛋白 ， 其连接其功能性N端和C端球状结构域并固定它们在核糖体内的相对分离和方向 。 这与非生物氨基酸通过进化突变而代码多样化的事实是一致的 ， 可能是因为它们比发明的氨基酸存在的时间更长 。
这得到以下事实的支持：它们具有最高的遗传密码冗余与发明的密码子相比 ， 通过跨膜的固定化 ， 膜可以被视为高度集中的催化中心的第一个位点寡肽聚集体 ， 这是原始细胞进行原始代谢所必需的 。 为了进行催化 ， 有机催化剂必须具有使反应速率最大化的高密度 。 地球生命的生物化学要求细胞中富含蛋白质 。 例如 ， 它们占细胞干重的50%和体积的20% ， 因为这样的密度可以最大限度地提高生化反应速率 。
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